De nombreuses espèces animales peuvent être vulnérables à l'infection par le SRAS-CoV-2, révèle cette analyse génomique, publiée par une équipe de l’Université de Californie Davis dans les Actes de l’Académie des Sciences américaine (PNAS). Cette évaluation du potentiel de la protéine de pointe du SRAS-CoV-2 à se lier au site du récepteur ACE2 chez 410 animaux vertébrés, désigne ainsi les primates comme les animaux les plus susceptibles d’infection (Voir visuel). Cependant, les auteurs recommandent de ne pas surinterpréter le risque d’infection des animaux prévus sur la base de ces premiers résultats qui devraient être confirmés par des recherches supplémentaires.
Des cas ont déjà été documentés chez les animaux, cependant il n’a pas été démontré qu’ils puissent nous transmettre le SRAS-CoV-2. Parmi ces cas documentés d'infection par le SRAS-COV-2, figurent de nombreux hôtes animaux dont les chats, les chiens, les hamsters, les lions et les tigres, ou encore les visons. Et, chez l’animal, le virus peut utiliser les récepteurs ACE2 -comme chez l’Homme- ou utiliser des récepteurs autres pour accéder aux cellules hôtes. Ainsi, écrivent les chercheurs :
« Les humains ne sont pas la seule espèce confrontée la menace du SRAS-CoV-2 ».
L'analyse génomique a justement comparé le principal récepteur cellulaire du virus chez l'Homme, ACE2 (enzyme de conversion de l'angiotensine-2), chez 410 espèces différentes de vertébrés, dont des oiseaux, des poissons, des amphibiens, des reptiles et des mammifères.
- ACE2 est normalement présent sur de nombreux types différents de cellules et de tissus, dont les cellules épithéliales du nez, de la bouche et des poumons. Chez l'homme, 25 acides aminés de la protéine ACE2 sont impliqués dans la liaison du virus aux cellules hôtes. Les chercheurs ont utilisé ces 25 séquences d'acides aminés de la protéine ACE2 et la modélisation de sa structure protéique prédite avec la protéine de pointe SARS-CoV-2, pour évaluer combien de ces acides aminés se trouvent dans la protéine ACE2 des 410 espèces étudiées.
- Les animaux avec les 25 résidus d'acides aminés correspondant à la protéine humaine sont, en principe, ceux les plus à risque de contracter le SRAS-CoV-2 via ACE2, explique l’auteur principal, Joana Damas, chercheur à l'UC Davis. Et, théoriquement, plus les acides aminés des ACE2 de l'espèce étudiée diffèrent de ceux des humains, plus le risque diminue.
Les espèces sensibles au coronavirus sont souvent des espèces menacées : 40% des espèces classées ici sensibles au SRAS-CoV-2 sont considérées comme « menacées » par l'International Union for Conservation of Nature. C’est notamment le cas de plusieurs espèces de primates en voie d'extinction, telles que le gorille des plaines de l'Ouest, l'orang-outan de Sumatra et le gibbon à favoris blancs du Nord, qui encourent le risque le plus élevé d'infection par le SRAS-CoV-2 via leurs récepteurs ACE2.
- D’autres animaux signalés comme à risque élevé comprennent les mammifères marins tels que les baleines grises et les grands dauphins, ainsi que les hamsters de Chine.
- Les animaux domestiques tels que les chats, les bovins et les moutons présentent un risque moyen, et les chiens, les chevaux et les porcs un risque faible de liaison à l'ACE2.
- La chauve-souris, réservoir de l'ancêtre immédiat du SRAS-CoV-2 : c’est une autre conclusion de cette analyse génomique qui soutient que les chauves-souris encourent un très faible risque de contracter le nouveau coronavirus via leur récepteur ACE2, et qu'un ou plusieurs hôtes intermédiaires ont été impliqués avant le développement du coronavirus dans sa forme actuelle.
Prévenir la transmission de l’humain à l’animal fait donc également parti des défis imposés par cette nouvelle épidémie, cependant il reste important de « ne pas surinterpréter les risques animaux prévus sur la base des résultats de ces calculs, ces niveaux de risque devant encore être confirmés avec des données expérimentales supplémentaires ».
Source: PNAS August 21, 2020 DOI : 10.1073/pnas.2010146117 Broad host range of SARS-CoV-2 predicted by comparative and structural analysis of ACE2 in vertebrates
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